Tableau officiel des prix Nobel de chimie 2024

Le 9 octobre, heure locale, l'Académie royale des sciences de Suède a annoncé qu'elle avait décerné le prix Nobel de chimie 2024 à David Baker, Demis Hassabis et John M. Jumper pour leurs contributions au domaine de la conception et de la prédiction de la structure des protéines.Les trois lauréats ont reçu un total de 11 millions de couronnes suédoises (environ 7,45 millions de yuans).

Demis Hassabis et John Jumper ont utilisé avec succès des techniques d'intelligence artificielle pour prédire la structure de presque toutes les protéines connues. Quant à David Baker, il a maîtrisé les éléments constitutifs de la vie et créé des protéines entièrement nouvelles.

Demis Hassabis

Demis Hassabis est connu depuis longtemps dans les cercles technologiques internationaux. Né en 1976 et élevé à Londres par une mère singapourienne et chinoise, il a commencé à jouer aux échecs à l'âge de quatre ans, ce qui lui a valu le surnom de « Prodige des échecs », a appris la programmation en autodidacte à l'âge de huit ans et a atteint le statut de grand maître à l'âge de treize ans. Il a obtenu un double diplôme en informatique à l'université de Cambridge, un doctorat en neurosciences cognitives à l'University College London et des études postdoctorales au MIT et à Harvard.

En 2010, il a cofondé DeepMind et en est devenu le PDG avec Shane Legg, qui l'avait rencontré alors qu'il était doctorant à l'University College London.En 2014, DeepMind a été racheté par Google et a fonctionné de manière indépendante sous l'égide d'Alphabet.En 2023, DeepMind a fusionné avec « Google Brain ». « En 2023, DeepMind a fusionné avec Google Brain et Hassabis a été promu PDG de l'équipe combinée de Google DeepMind.

John Jumper

Chercheur scientifique principal chez DeepMind Technologies et premier auteur d'AlphaFold. Il a obtenu son doctorat à l'université de Chicago, où ses recherches portent sur l'utilisation de la ML pour modéliser le repliement et la dynamique des protéines, et a été classé parmi les 10 « personnes importantes » dans la liste annuelle de Nature en 2021.

David Baker

David Baker est né en 1962 à Seattle, dans l'État de Washington, aux États-Unis. Il est actuellement directeur de l'Institute for Protein Design à l'université de Washington. Il a remporté le Breakthrough Prize 2020 en sciences de la vie pour son développement d'une technologie permettant de concevoir de nouvelles protéines à partir de zéro qui ne sont jamais apparues dans la nature, et a utilisé pour la première fois l'intelligence artificielle générative pour concevoir un nouvel anticorps à partir de zéro, ce qui devrait permettre à l'IA de concevoir des protéines à partir de zéro pour entrer sur le marché des médicaments à base d'anticorps, ce qui est appelé l'« ancêtre » du domaine de la conception de protéines, et il a fait la première proposition pour le développement d'un nouvel anticorps dans le domaine de la conception de protéines avant DeepMind, qui a été utilisé pour le développement d'un nouvel anticorps. DeepMind a prédit et conçu la structure tridimensionnelle des protéines plus tôt que la méthode, et a même conçu un algorithme de conception de la structure des protéines plus tôt qu'AlphaFold - RoseTTAFold.

Pourquoi le repliement des protéines ?

En tant que substance soutenant les activités vitales de base du corps humain, la protéine est constituée de 20 acides aminés reliés en chapelet pour former une forme tridimensionnelle, et la forme elle-même détermine la fonction de la protéine, de sorte que l'étude de la forme des protéines a toujours été une orientation populaire dans le domaine de la médecine.

Avant AlphaFold, l'étude de la forme des protéines se faisait de manière expérimentale. La cristallisation des protéines est très difficile, certaines protéines ne cristallisent pas, comme les protéines membranaires, et il faut passer des mois, voire des années, à utiliser des microscopes électroniques coûteux ou des analyseurs de cristaux à rayons X pour obtenir la structure tridimensionnelle et la visualiser. D'innombrables doctorants ont étudié le repliement de protéines individuelles.

AlphaFold2, cependant, est capable de prédire la structure 3D des protéines directement à partir de leurs séquences d'acides aminés avec une précision au niveau atomique, et on pense qu'il a résolu le défi du repliement des protéines qui a tourmenté l'humanité pendant 50 ans d'histoire, faisant progresser rapidement la compréhension humaine des processus biologiques fondamentaux et facilitant la conception de médicaments.

En 2018, DeepMind a annoncé sa première génération AlphaFold, qui a prédit avec succès les structures les plus précises de 25 protéines sur 43 lors de la 13e compétition CASP, les « Olympiades de la prédiction de la structure des protéines », surpassant 97 autres concurrents.

En 2020, DeepMind a lancé AlphaFold2, qui est capable de prédire les structures des protéines dans un large éventail de domaines et a déjà prédit les structures tridimensionnelles de plus de 200 millions de protéines, ce qui constitue la contribution la plus importante en biologie structurelle et joue un rôle de pionnier pour les recherches ultérieures sur la structure et la fonction des protéines, en particulier pour la promotion des produits biopharmaceutiques. Il a été suivi par AlphaFold-Multimer, qui a fait progresser la prédiction des complexes protéine-protéine.

En mai 2024, AlphaFold 3, la nouvelle génération d'AlphaFold introduite par une équipe de recherche de Google DeepMind et Isomorphic Labs, a été publiée dans Nature, ADN, ARN, ligands, etc.) Par rapport aux méthodes de prédiction existantes, AlphaFold 3 a constaté que les protéines interagissent avec d'autres types de molécules au moins 50 % mieux, et a même doublé la précision de prédiction pour certaines classes d'interaction importantes.